Una zuppa chiamata mesoscala

Due anni fa, più o meno in questi giorni, a Trento abbiamo fatto una cosa un po' strana. Abbiamo organizzato una conferenza scientifica cercando deliberatamente di evitare una delle attività preferite dagli scienziati durante le conferenze scientifiche: raccontare quanto è meraviglioso il proprio metodo. Non è stato facilissimo. Chi sviluppa un metodo computazionale tende infatti ad avere con esso una relazione molto simile a quella che alcuni genitori hanno con i propri figli: è il più bello, il più intelligente, risolve problemi che gli altri non riescono neppure a comprendere e, se non funziona, quasi certamente è colpa dell'utente. Noi volevamo provare a fare il contrario. Il workshop si chiamava Biomolecular Simulations at the Mesoscale e l'idea, nata insieme a Sarah Harris, Angelo Rosa, Ralf Everaers, Garegin Papoian e tanti altri colleghi, era abbastanza semplice da enunciare e molto più complicata da realizzare: invece di partire dai metodi, partiamo dai problemi. Chiediamo ai colleghi sperimentali che cosa riescono a vedere oggi e, soprattutto, che cosa non riescono ancora a capire. Poi mettiamo nella stessa stanza fisici teorici, chimici computazionali, modellisti, esperti di simulazioni, di membrane, di polimeri, di fluidodinamica, di cromatina, di proteine, e vediamo se viene fuori qualcosa. In altre parole: meno "guardate quanto è bello il mio martello", più "qual è esattamente il chiodo che dobbiamo piantare?".

Congresso SIBPA 2026: cronache da 311 kelvin

Luglio è un mese in cui normalmente cerco di stare il più lontano possibile da luoghi al di sotto del 45° parallelo. Il problema è che io, sopra i 300 kelvin, comincio ad avere cedimenti strutturali. Quest'anno però non c'era scelta. Dal 13 al 16 luglio si è tenuto il XXVIII Congresso Nazionale della Società Italiana di Biofisica Pura e Applicata (SIBPA), ospitato nello splendido Monastero dei Benedettini di Catania. Un luogo magnifico, costruito sopra una colata lavica del 1669 e ricostruito dopo il terremoto del 1693. Pensandoci bene, un edificio con una resilienza notevole: praticamente come quelle proteine che attraversano due enormi cambiamenti conformazionali senza mai denaturarsi. 

Naturalmente il monastero era bellissimo e le relazioni interessantissime, ma fuori c'erano tranquillamente trentotto, trentanove gradi. La sala delle conferenze era splendida, ma neppure l'aria condizionata riusciva a tenere testa all'estate siciliana. Ogni tanto sorprendevo me stesso a seguire contemporaneamente la relazione dello speaker di turno e il lento decadimento della mia capacità di attenzione, che sembrava seguire una cinetica del primo ordine direttamente proporzionale alla temperatura ambiente. 

Quando l'acqua smette di fare la comparsa (e Valeria continua ad avere 29 anni)

La settimana scorsa ero a Bristol per la conferenza annuale della CCPBioSim. Se non ne avete mai sentito parlare, non vi preoccupate: fino a tre anni fa non ne avevo mai sentito parlare nemmeno io. La CCPBioSim è una comunità di ricercatori che si occupano di biofisica computazionale e simulazioni molecolari. Il nome è decisamente più britannico che accattivante (Collaborative Computational Project for Biomolecular Simulation), ma dietro quell'acronimo un po' austero si nasconde una delle comunità scientifiche più vivaci e accoglienti che abbia conosciuto negli ultimi anni. Ci sono finito grazie a Sarah Harris (qui in foto), collega, amica e ottima biofisica computazionale, che un giorno mi disse più o meno: "Iscriviti alla mailing list della CCPBioSim. Fidati." Mi sono fidato. Tre anni dopo mi ritrovo a partecipare regolarmente ai workshop, a seguire seminari online, a discutere di membrane, proteine, intelligenza artificiale, dinamica molecolare e, naturalmente, a passare qualche serata davanti a una pinta di birra (o forse due?) con persone che considerano perfettamente normale discutere di campi di forza mentre provano le prelibatezze della cucina inglese. La conferenza di Bristol è stata esattamente così. Una di quelle conferenze da cui torni con molte più idee di quante ne avessi quando sei partito.

La proteina che fa le fossette con il colesterolo

Nella preistorica foto qui accanto compio un anno. Davanti a me c'è una torta di compleanno, e sul mio viso si vedono già delle caratteristiche che mi accompagneranno per il resto della vita: le fossette. Non posso dire di averle conquistate con il duro lavoro. Mi sono semplicemente capitate in dotazione insieme a tutto il resto. Non immaginavo che molti anni dopo, dopo una carriera nella biofisica computazionale e parecchi milioni di ore di CPU consumate, mi sarei ritrovato a scrivere un post che parla ancora di fossette. Eppure eccomi qui. Perché il lavoro che abbiamo appena pubblicato sul recettore sigma-1, una proteina tanto affascinante quanto difficile da inquadrare, ci ha portati a osservare qualcosa che assomiglia sorprendentemente a una fossetta. Non sul volto di una persona, naturalmente, ma sulla superficie di una membrana biologica. Ma forse sto correndo troppo. Prima dobbiamo fare la conoscenza del protagonista della storia. C'è una categoria di proteine che mi è sempre stata simpatica. Non perché siano semplici da studiare. Anzi, spesso è vero il contrario. Mi piacciono perché sembrano sfuggire continuamente alle classificazioni troppo rigide. Una di queste è il recettore sigma-1. Per anni nessuno ha capito bene cosa fosse. Recettore? Chaperone? Sensore? Regolatore? Un po' di tutto questo e forse qualcos'altro ancora. A proposito: un chaperone, in biologia, non è altro che una specie di accompagnatore molecolare. Il termine deriva dal francese chaperon, che indicava la dama di compagnia incaricata di sorvegliare le giovani ragazze nelle occasioni sociali, evitando incontri troppo avventurosi. Le proteine chaperone fanno qualcosa di sorprendentemente simile: impediscono ad altre proteine di prendere cattive decisioni, aggregarsi quando non dovrebbero, piegarsi nel modo sbagliato o finire nei posti sbagliati. Una sorta di genitore molecolare particolarmente apprensivo. Il recettore sigma-1, però, non si lascia definire così facilmente.

Membrane, mesoscala e altre cose che fluttuano più delle nostre certezze

Maggio è un mese curioso. Sulla carta è primavera piena, ma in pratica continua a oscillare tra giornate luminose e improvvisi ritorni di freddo, tra l’entusiasmo di essere quasi arrivati all’estate e la sensazione che qualcosa sia ancora instabile. Forse è anche per questo che mi è tornata voglia di scrivere di membrane biologiche. Le membrane, in fondo, sono sistemi che vivono esattamente lì: sul confine. Non sono solide, non sono liquide, non sono semplici barriere passive. Fluttuano, si deformano, si incurvano, si fondono, si rompono, si richiudono. Sono superfici dinamiche che fanno cose incredibilmente sofisticate pur essendo spesse pochi nanometri. E forse proprio per questo sono uno degli oggetti più belli da studiare in biofisica computazionale. Mi è venuto in mente leggendo un articolo recente sul Biophysical Journal dedicato alle simulazioni di membrane biologiche e ai problemi multiscala che inevitabilmente emergono quando si cerca di descriverle in modo realistico. Il lavoro è fortemente ancorato alla dinamica molecolare atomistica (e giustamente!), perché per capire davvero le interazioni locali tra lipidi, proteine e ambiente molecolare il dettaglio atomico resta fondamentale, ma il punto interessante è che tutto l’articolo ruota attorno a una domanda più ampia: come facciamo a collegare quello che succede su scala nanometrica ai fenomeni collettivi che osserviamo su scale molto più grandi?

Sono a pH 0: tutto il mio mondo è protonato!

C’è una cosa che negli ultimi tempi ho iniziato a prendere molto sul serio. Non solo nelle simulazioni, ma anche nella vita reale. Del resto, alcuni miei amici mi hanno detto qualche volta che il mio umore era in zona pH 0. E probabilmente in questa fase della mia vita accade anche più spesso: i motivi? Vecchiaia, solitudine, risposta alla situazione geopolitica mondiale, vai a capire, se proprio abbiamo voglia di capire. Fatto sta che, a quanto pare, tendo a diventare decisamente più acido del solito. Ora, a parte le conseguenze sociali di questa osservazione, c’è un punto interessante. Perché il pH, nella vita reale, è una metafora passabile. Nella biofisica delle proteine, invece, è una cosa tremendamente concreta. E, soprattutto, non è una proprietà che “c’è” o “non c’è”. È qualcosa che cambia continuamente, che dipende dall’ambiente, che modifica il comportamento delle molecole in modo sottile ma decisivo. Un po’ come l’umore, se vogliamo restare nella metafora, ma con meno giustificazioni e più protoni. Se chiedete a uno studente cosa sia il pH, probabilmente vi risponderà qualcosa tipo: “una misura dell’acidità”. Se insistete un po’, magari salta fuori un logaritmo, qualche concentrazione di protoni, e un vago senso di disagio. Poi arrivate a lavorare con le proteine, e improvvisamente il pH smette di essere un numeretto sul bordo di una provetta e diventa… una manopola. Non una manopola qualunque: una di quelle che, girate di poco, cambiano completamente il comportamento del sistema. Perché il pH, in fondo, misura quanti protoni ci sono in giro. E i protoni sono piccoli, mobili, e soprattutto molto democratici: si attaccano un po’ ovunque, a gruppi chimici che li vogliono più o meno trattenere. Quando un gruppo prende o perde un protone, cambia carica. E quando cambia carica, cambiano le interazioni. E quando cambiano le interazioni… cambia tutto il resto.

Rivoluzioni molecolari (e come non farsi ghigliottinare dall’IA)

Qualche anno fa sembrava che l’intelligenza artificiale avesse “risolto” il problema delle proteine. Titoli entusiastici, toni da fine della storia, colleghi che improvvisamente pronunciavano la parola deep learning con la stessa naturalezza con cui prima dicevano “cristallografia” o "modello di Go". Io stesso ne avevo scritto qui sul blog, cercando di capire (da fisico infiltrato in biologia) cosa stesse davvero succedendo.
Una specie di Lady Oscar computazionale, con il cuore da fisico e l'apparenza di un biologo, o viceversa, insomma fate un po' voi. Tanto entusiasmo nell’aria, un certo tremore sotto i piedi, e la sensazione che nulla sarebbe stato più come prima. Sentivo in giro anche tante Marie Antoniette che proclamavano "se non hanno la struttura, che mangino reti neurali"! Al posto della Bastiglia però qui c’erano le strutture proteiche, e al posto dei moschetti i nostri calcolatori.

Di recente ho letto un bell’articolo su Quanta Magazine (“How AI Revolutionized Protein Science — But Didn’t End It”) e mi è venuta voglia di tornare sull’argomento. Ve lo consiglio davvero: è in inglese, ma è scritto con equilibrio e intelligenza. E soprattutto dice una cosa che a me, personalmente, piace moltissimo: l’IA ha rivoluzionato la scienza delle proteine, ma non l’ha affatto finita.

AlphaFold e compagnia ci hanno dato qualcosa che per decenni è stato una sorta di miraggio: la possibilità di passare dalla sequenza aminoacidica alla struttura tridimensionale con una precisione impressionante. Per un biofisico, è quasi poetico: da una stringa di lettere a un oggetto nello spazio, con angoli, superfici, cavità, simmetrie. È la materializzazione dello slogan rivoluzionario tipo libertè, egalitè fraternitè: "sequenza, struttura, funzione"! Ma, come spesso accade nelle rivoluzioni, la realtà è più complessa degli slogan. La struttura è una fotografia. La funzione biologica è un film.

Proteine e scrivanie: il disordine come stato funzionale

Devo iniziare con una confessione. Io sono una persona estremamente disordinata. Non nel senso creativo-romantico, ma in quello molto concreto e misurabile. Mia madre aveva formulato una legge empirica che, col senno di poi, aveva una solidità statistica invidiabile: la quantità di libri, appunti, quaderni, penne e fogli sparsi è direttamente proporzionale alla superficie a mia disposizione. Più spazio avevo, più il disordine si espandeva. Scrivanie, tavoli, mensole, sedie: tutto diventava rapidamente occupato. Una dinamica spontanea, apparentemente irreversibile. E non è una fase della giovinezza. In casa mia si accumula di tutto: libri “da leggere”, libri “che ho già letto ma non si sa mai”, appunti di corsi di trenta anni fa, cavi di cui non ricordo l’origine ma che potrebbero rivelarsi cruciali in un futuro imprecisato. A volte questo materiale resta in uno stato diffuso, fluido, disordinato ma ancora dinamico. Altre volte, senza che nessuno capisca bene come, si addensa. Forma pile compatte, aggregati stabili, strutture semi-permanenti che resistono a qualunque tentativo di riorganizzazione. Se questa non è una transizione di fase guidata da interazioni deboli, faccio fatica a immaginare cosa lo sia. Forse è anche per questo che, quando leggo di proteine intrinsecamente disordinate, provo una certa empatia. Un recente articolo di rassegna uscito a giugno 2025 su Nature Reviews Drug Discovery fa il punto su questo mondo affascinante e un po’ controintuitivo, e mi ha fatto pensare che sì, forse il problema non è il disordine. Forse è la nostra ossessione per l’ordine. Cioè nostra... mia no, sicuramente.

Il mio 2025: dal Cammino di Santiago alla GenAI

Un anno nuovo che inizia è sempre un buon momento per fare bilanci e provare a capire dove stiamo andando. O, più semplicemente, per fermarsi un attimo a respirare. Non so voi, ma per me gli anni sono diventati sempre più frenetici: a volte mi sembra di chiudere gli occhi un attimo e riaprirli scoprendo che, nel frattempo, è passato un altro anno. Senza nemmeno il tempo di chiedere “scusa, ma quando è successo?”. Poi ci sono i tradizionali bilanci di fine anno sui social, ai quali mi sono volutamente sottratto. In realtà non solo ai bilanci, ma un po’ ai social in generale: una forma di autodifesa, diciamo. E allora quale posto migliore di un blog personale per fare un bilancio? Chi è interessato lo leggerà. Chi non lo è, probabilmente non è nemmeno arrivato a questa frase. Tutto molto sano.

Il mio 2025 è stato un anno estremamente impegnativo, ma nel senso buono del termine. Guardandomi indietro, ci sono almeno tre fronti sui quali ho la netta sensazione di aver dato davvero il massimo e di aver raggiunto risultati che, fino a qualche tempo fa, non avrei nemmeno osato immaginare.

L'alchimia computazionale e i farmaci del futuro

Il tema di questo mese è un recentissimo articolo di rassegna apparso sul Journal of Physical Chemistry B proprio negli stessi giorni in cui stavo spiegando questo argomento nel mio corso di Biofisica Computazionale all'Università di Trento. E quindi mi sono chiesto come spiegarlo qui sul blog. Non è impresa facile ma ci provo. Immaginate di entrare in un laboratorio molto speciale. Niente fiale fumanti, niente calderoni, niente maghi con cappelli a punta. Qui la magia la fanno i computer, e le formule non sono incantesimi medievali ma equazioni della fisica. Eppure la sensazione è quella di assistere a un trucco di prestigio: molecole che cambiano identità, atomi che appaiono e scompaiono, trasformazioni impossibili che però aiutano a progettare i farmaci del futuro. Tutto parte da una domanda semplicissima: quanto una molecola vuole abbracciare la proteina che vogliamo bloccare? È una domanda d’amore, in fondo: questo potenziale farmaco si attacca con entusiasmo, o scappa alla prima occasione? La risposta sta nell’energia libera di legame, una grandezza che misura quanto è favorevole quell’incontro. Se è molto negativa, è amore vero. Se è positiva… beh, è una di quelle relazioni che durano il tempo di un caffè o anche meno.

LUCA, il carbonio e gli alieni: riflessioni di un fisico che va al Teatro della Meraviglia

Non sono un biologo, e nemmeno un astrobiologo. Sono un fisico, quindi uno di quelli che di solito si occupano di cose come elettroni, atomi, modelli matematici e altre entità che riusciamo a vedere con strumenti decisamente sofisticati. Eppure, da sempre, la possibilità che esista qualcosa, o qualcuno, là fuori, in un altro angolo della galassia, mi affascina. Forse perché, se la vita esiste davvero altrove, e io sono proprio certo che esista, la fisica e la biologia dovranno andare a braccetto per spiegare non solo come funziona l’universo, ma anche come l’universo vive. È per questo che ho letto con grande curiosità il libro di Giuseppe Galletta, "Astrobiologia: Alla ricerca di vita nello spazio" (Padova University Press, 2021). Non è un saggio di fantascienza, ma un’opera rigorosa e affascinante che racconta come la ricerca di vita extraterrestre sia passata dal "magari c’è" al "vediamo come cercarla". Galletta ci accompagna in un viaggio che parte dalle profondità della Via Lattea (più di 200 miliardi di stelle, e chissà quante possibilità) e arriva fino alle molecole fondamentali della vita come la conosciamo: fosforo (P), ossigeno (O), azoto (N), carbonio (C), idrogeno (H) e zolfo (S), il famoso sestetto “PONCHS”.

La vita spiegata dalla fisica: cosa ci dicono le costanti fondamentali sui batteri (e forse sugli alieni!)

Vi siete mai chiesti se le stesse leggi che governano le stelle e le montagne possano anche dirci quanto velocemente si duplica un batterio? Sì, sembra un salto nella fantascienza, ma c’è chi ci sta già provando. Negli anni ’70, il fisico Victor Weisskopf lanciò un’idea audace: spiegare le proprietà della materia usando solo poche costanti fisiche fondamentali. Con queste riuscì a fare stime plausibili dell’altezza massima delle montagne sulla Terra e su Marte. Ma mancava un tipo di materia: la vita. Proprio su questo vuoto si inserisce il recente articolo “What do the fundamental constants of physics tell us about life?” di Pankaj Mehta e Jane Kondev. I due autori estendono l’approccio in stile Weisskopf ai sistemi viventi, dimostrando che proprietà vitali di auto-replicatori chimici – come resa di crescita, tempo minimo di duplicazione e potenza minima in dormienza – possono essere stimate da costanti fisiche universali. 

Profumo di settembre

Settembre è da sempre il mio mese preferito: il caldo si fa meno opprimente, i colori dell'autunno rendono tutto magico, le spiagge sono poco affollate, sparisce quella smania collettiva del “bisogna divertirsi per forza”.  Soprattutto settembre profuma dell'odore di stampa dei libri nuovi, della cartella da sistemare e tutto evoca quel magnifico momento della vita in cui la domanda era "ma quale diario compro quest'anno?". Di tutto questo, da bambino, ma soprattutto da ragazzo, mi entusiasmava aprire i libri del nuovo anno e cercare di capire cosa avrei studiato. Con una curiosità che era quasi morbosa, ma io di questa curiosità vado talmente fiero che anche oggi che scavallo allegramente la mezza età, è lei che porta avanti me, e con lei affronto il nuovo anno accademico, il decimo da quando insegno all’Università di Trento. Ho pensato quindi, questo mese, di condividere le sfide che voglio affrontare con quel solito mix letale tra terrore puro e voglia di mettermi in gioco che poi mi spinge a lanciarmi senza neanche un briciolo di rimorso e ad arrivare in fondo con un pizzico di divertimento.

Proteine sotto l'ombrellone: un (nuovo) modello AI cambia le regole del gioco

È agosto. C’è chi si abbronza, chi si tuffa in mare, chi (come me) si lamenta del caldo non appena si superano i 300 kelvin. E mentre molti si godono un meritato mojito, un gin-tonic o semplicemente l'integratore di magnesio e potassio come me, un gruppo di ricercatori ha servito un cocktail rivoluzionario: un nuovo modello di simulazione basato sull’intelligenza artificiale, veloce come un razzo e preciso come un orologio svizzero. Lo so, non sembra il tipico argomento da ombrellone, ma fidatevi: questa è roba che potrebbe cambiare radicalmente il modo in cui studiamo le proteine. Ed è tutto merito di una rete neurale che, al posto di cercare il Wi-Fi, ha imparato a simulare il comportamento delle macromolecole biologiche con un’efficienza che sembra spaventosa.

Biofisica bollente: appunti da EBSA 2025 a Roma

Il congresso dell’European Biophysical Societies’ Association (EBSA) è tornato, e lo ha fatto in grande stile: sotto il sole rovente di Roma, tra le architetture razionaliste dell'Eur, sale affollate e trasporti pubblici che sembravano messi alla prova da un esperimento di termoresistenza urbana. Difficile dimenticare l’edizione svedese del 2023, con le sue giornate lunghe e umide e le pause pranzo a base di lunch-box compostabili. I lunch-box sono stati confermati anche a Roma, ma la vera protagonista è stata l’afa. Un caldo africano che, unito all’entusiasmo dei partecipanti, ha reso l’atmosfera incandescente dentro e fuori le sessioni. Tuttavia, la temperatura, per quanto invasiva, non è stata il punto focale. Il congresso ha mostrato con chiarezza quanto la biofisica sia una disciplina viva, fluida, in costante trasformazione. E quanto le simulazioni, oggi più che mai, siano diventate una lente imprescindibile per esplorare la complessità della vita. Il filo conduttore di molte sessioni è stato il rapporto sempre più stretto tra modellistica computazionale e dati sperimentali. L’impressione, o forse la conclusione, è che simulare non basta. Ma è indispensabile. Si parla molto (a volte troppo) di esascala, reti neurali, modelli generativi e previsioni a risoluzione atomica. Ma il punto è: dove andiamo senza esperimenti?

Bucarest, biofisica e bagliori di futuro

Eccomi qui, con il portatile sulle ginocchia e il gate che lampeggia tra le ultime chiamate. Sì, sto scrivendo questo post in aeroporto, proprio come l’anno scorso: sembra che i momenti migliori per mettere ordine tra pensieri ed emozioni arrivino sempre mentre aspetto un volo. Di ritorno da quella che è stata una delle esperienze più dense (scientificamente e umanamente) di tutto il progetto MIMOSA. Bucarest ci ha accolti con un’energia contagiosa: un mix di architetture sopravvissute all’epoca “dorata” di Ceausescu (che di dorato, lasciatemelo dire, aveva giusto il nome) e sorrisi aperti che mi hanno ricordato quelli del Sud Italia natìo. Ci si sentiva a casa, anche se con un accento diverso. Vabbè, ma io in Europa mi sento a casa un po' ovunque...

Siamo ormai al quarto anno di progetto. Il che, in termini europei, significa che si comincia a parlare del "dopo", come nelle relazioni importanti. E questa edizione rumena dell’incontro annuale è servita proprio a questo: cominciare a capire come proseguire l’avventura oltre la naturale scadenza di agosto 2026. Continuare a lavorare insieme, magari cercando una nuova call, un’estensione, una collaborazione industriale… insomma: seminare per non far appassire tutto quello che è germogliato in questi anni.

Dai mondi antichi ai modelli al computer: come la biofisica computazionale indaga le origini della vita

Questo mese ci imbarchiamo in un viaggio nel tempo, molto più indietro dei dinosauri, fino agli albori della vita stessa. Una delle domande più affascinanti che la scienza si pone è: come è iniziato tutto? Recentemente, ho letto un articolo su Science Advances che offre una prospettiva intrigante e, a mio parere, decisamente entusiasmante per chi ama mettere le mani (e le CPU) nei meccanismi più misteriosi della natura. L'idea centrale è che l'origine della vita non sia stata una semplice sequenza di eventi casuali, ma piuttosto una naturale e robusta estensione delle condizioni geochimiche e ambientali disponibili su un pianeta. Insomma, non proprio un colpo di fortuna alla "una su un miliardo di miliardi", ma qualcosa di più... sistematico. Magari non inevitabile, ma nemmeno così improbabile come si pensa a volte nei momenti di sconforto (soprattutto dopo aver lanciato l'ennesima simulazione notturna scoprendo al mattino che il server è andato giù). Gli autori dell'articolo propongono un approccio integrato per comprendere l'origine della vita. Questo significa mettere insieme i pezzi di diversi puzzle scientifici: esperimenti di chimica prebiotica in laboratorio, osservazioni geologiche e geochimiche dei pianeti (in particolare Marte) e dati astrofisici sugli esopianeti. Sebbene l'articolo non menzioni esplicitamente la biofisica computazionale, i collegamenti con il nostro campo sono evidenti e potenti. È come leggere tra le righe: chiamano "integrazione interdisciplinare" quello che noi facciamo ogni giorno con codici, simulazioni, caffè, congetture, risate e umiliazioni (perché la biologia umilia!).

EXO5, ovvero: come trasformare riunioni noiose in pubblicazioni scientifiche

La didattica, diciamolo, è spesso vista come un fastidio nella vita di un docente universitario che fa anche ricerca: lezioni, esami, studenti svogliati, e soprattutto un’infinità di riunioni per rispondere a richieste sempre più bizzarre di un’amministrazione universitaria in piena sindrome burocratica. Eppure, per quanto sia legittimo lamentarsi della burocrazia, coordinare un corso di laurea richiede anche un certo impegno collettivo: evitare sovrapposizioni nei programmi, costruire percorsi coerenti tra gli insegnamenti, e impedire che gli studenti finiscano intrappolati in un patchwork didattico tutto da decifrare. Il mio arrivo a Trento è stato legato proprio all’idea di lanciare un corso di laurea magistrale in "Quantitative and Computational Biology" (QCB per gli amici). In questi anni, la laurea QCB ha fatto parecchia strada, adattandosi alle esigenze di una formazione in continua evoluzione. Una sfida per tutti noi: fisici, biologi, chimici, informatici, matematici... in un continuo ping-pong disciplinare con studenti che arrivano da background molto diversi. Ed è proprio grazie a questo dialogo che tutto è iniziato. Un giorno, il mio collega Alessandro Romanel mi ha detto: "Ma è vero che nel tuo corso simulano le mutazioni nelle proteine?". La risposta, per fortuna, era sì. E da lì è nata una collaborazione che ci ha permesso di ottenere una borsa di studio dalla Fondazione Pezcoller per un nostro studente (Fabio, in foto tra me e Alessandro) con cui abbiamo appena pubblicato un articolo sul Journal of Chemical Information and Modeling, di cui siamo entrambi molto orgogliosi.

Troppo affollato? No, è proprio quello che serve al virus dell'epatite C!

La vita nelle cellule non è un ambiente tranquillo. Le nostre cellule sono super affollate, piene di molecole che sono costrette a farsi spazio per eseguire le loro funzioni. Questo fenomeno, che i biofisici chiamano "crowding molecolare", è un po' come cercare di fare ordine in una stanza piena di persone che si muovono velocemente: tutto è un po' più difficile, ma allo stesso tempo più interessante. La domanda che ci poniamo è: come influisce questo "affollamento" sulla dinamica delle proteine e, soprattutto, su quelle proteine fondamentali per la vita di un virus? Un esempio chiave arriva da uno studio recente, intitolato Crowding affects structural dynamics and contributes to membrane association of the NS3/4A complex, pubblicato da Natalia Ostrowska, Michael Feig e Joanna Trylska, dell'Università di Varsavia e della Michigan State University. Gli autori hanno utilizzato simulazioni di dinamica molecolare per studiare come le condizioni affollate influenzano una proteina importante del virus dell'epatite C, il complesso NS3/4A, responsabile della replicazione virale. Ma prima di addentrarci nei dettagli tecnici, vediamo perché questo studio è così interessante.

Singapore!

Solitamente mi piace immergermi nei misteri della biofisica computazionale, tra algoritmi che sembrano formule magiche e modelli matematici che sfidano la realtà, anche se in teoria mi piacerebbe anche soltanto comprenderla. Questa volta però ho deciso di abbandonare (per un po’) la mia consueta "zona di comfort" dei codici e delle simulazioni. Recentemente mi sono trovato a Singapore, una città che sembra aver capito che l'apprendimento non deve essere solo un esercizio di memoria, ma una vera e propria esperienza partecipativa. Immaginate una lezione in cui gli studenti non sono semplici spettatori passivi, ma attori protagonisti, come se ogni formula diventasse un numero in un musical scientifico. In tre università ho potuto vedere dal vivo come metodi didattici innovativi trasfomino il tradizionale "teatro della lezione frontale" in qualcosa di dinamico e interattivo. E no, non vi chiederò di risolvere equazioni  per seguire il racconto, ma vi racconterò la mia avventura in questa metropoli di idee e innovazione, con qualche aneddoto e qualche battuta lungo il percorso.